«El gluten se digiere como una proteína más». José Miguel Mulet
Si no eres celíaco ni alérgico al gluten ni tienes intolerancia no celíaca, no supone ningún problema. Se digiere como una proteína más, de las miles [sic] de proteínas diferentes que hay en la dieta. José Miguel Mulet
Gluten is not only difficult to digest for patients with CD and NCGI, but it is also difficult to digest for individuals without gluten intolerance. The difficulties humans have in digesting gluten are attributed to the fact that gluten has a high content of the amino acids proline and glutamine which are largely resistant to cleavage by the major human gastrointestinal digestive enzymes […] the immunogenic part of gluten are gliadin peptides which are poorly degraded by the enzymes of the gastrointestinal tract (fuente)
El gluten no sólo es difícil de digerir para los pacientes con CD [celiaquía] y NCGI [intolerancia al gluten no celiaca], sino que también es difícil de digerir para las personas sin intolerancia al gluten. Las dificultades que tienen los humanos para digerir el gluten se atribuyen al hecho de que el gluten tiene un alto contenido de aminoácidos, prolina y glutamina, que son en gran medida resistentes a la ruptura por las principales enzimas digestivas gastrointestinales humanas […] la parte inmunogénica del gluten son péptidos de gliadina que son escasamente degradados por las enzimas del tracto gastrointestinal
Examples of dietary proteins that are difficult to digest by host proteolytic enzymes are glutens. Gluten proteins, comprising gliadins and glutenins, are abundantly contained in dietary products made of wheat, barley and rye [9]. They are unusual with respect to their high content of the amino acids proline and glutamine, which are largely resistent to cleavage by the major human GI digestive enzymes. (fuente)
El gluten es un ejemplo de proteína dietética difícil de digerir por las enzimas proteolíticas del huésped. Las proteínas del gluten, que comprenden gliadinas y gluteninas, están abundantemente contenidas en productos dietéticos hechos de trigo, cebada y centeno [9]. Son inusuales con respecto a su alto contenido de los aminoácidos prolina y glutamina, que son en gran parte resistentes a la escisión por las principales enzimas digestivas gastrointestinales humanas.
The gliadin prolamin (from gluten) and related prolamins (from wheat, barley, and rye) are resistant to complete digestion by human digestive enzymes due to their high glutamine and proline contents. (fuente)
La prolamina gliadina (del gluten) y las prolaminas relacionadas (del trigo, la cebada y el centeno) son resistentes a la digestión completa por las enzimas digestivas humanas debido a su alto contenido de glutamina y prolina.
it is well accepted that undigested or partly digested gliadin can affect a wide range of human cell functions. (fuente)
está comúnmente aceptado que la gliadina no digerida o parcialmente digerida puede afectar una amplia gama de funciones celulares humanas.
a unique 33-mer gliadin fragment (Figure 2, yellow motif) is the most immunogenic peptide [21]. Moreover, it is resistant to enzymatic degradation by gastric, pancreatic and brush border peptidases. (fuente)
un fragmento único de gliadina de 33-mer (figura 2, motivo amarillo) es el péptido más inmunogénico [21]. Además, es resistente a la degradación enzimática por peptidasas gástricas, pancreáticas y del borde en cepillo.
it has been well-demonstrated that antigenic gliadin peptides, which are inherently resistant to intraluminal digestion, are able to cross the intestinal epithelium of CD patients secondary to the gliadin-mediated, MyD88-dependent release of zonulin and consequent disassembly of the tight junction barrier […] Due to the integrity of intestinal tight junctions, normal intestinal epithelium should be impermeable to such indigestible macromolecules such as the 33-mer gliadin peptide fragment, yet in CD these antigens are able to pass from the lumen to the lamina propria. (fuente)
ha sido claramente demostrado que los péptidos antigénicos de gliadina, que son intrínsecamente resistentes a la digestión intraluminal, pueden atravesar el epitelio intestinal de pacientes con EC [enfermedad celiaca] de forma secundaria a la liberación de zonulina dependiente de MyD88 mediada por gliadina y el consiguiente desensamblaje de la barrera de unión estrecha […] Debido a la integridad de las uniones estrechas intestinales, el epitelio intestinal normal debe ser impermeable a tales indigeribles macromoléculas, como el fragmento de péptido de gliadina 33-mer, aunque en EC estos antígenos pueden pasar del lumen a la lámina propia.
Because of this glutamine- and proline-rich structure, gluten proteins are resistant to complete digestion by pancreatic and brush border proteases (fuente)
Debido a esta estructura rica en glutamina y prolina, las proteínas del gluten son resistentes a la digestión completa por las proteasas pancreáticas y las del borde en cepillo
GG1 was detected in dietary wheat products after baking, and in particular, the major IgA epitope–containing region was resistant against digestion. (fuente)
Se detectó GG1 en productos dietéticos de trigo después del cocinado, y en particular, la región principal que contenía el epítopo IgA era resistente a la digestión.
The prolamin fraction is particularly rich in proline and glutamine and the numerous proline residues lead to a high resistance to complete proteolytic digestion by human gastric, pancreatic, and brushborder enzymes. (fuente)
La fracción de prolamina es particularmente rica en prolina y glutamina y los numerosos residuos de prolina conducen a una alta resistencia a la digestión proteolítica completa por parte de las enzimas gástricas, pancreáticas y de borde en cepillo humanas.
The gliadin-derived proline-rich peptides are particularly resistant to proteolysis by digestive enzymes, which means that gliadin peptides, including the gut-permeating peptides designated 111–130 and 151–170, the cytotoxic peptide 31–43, and the immune-modulating 33-mer peptide 57–89, remain partly undigested and biologically active in the gastrointestinal tract. (fuente)
Los péptidos ricos en prolina derivados de gliadina son particularmente resistentes a la proteolisis por las enzimas digestivas, lo que significa que los péptidos de gliadina, incluidos los péptidos permeables al intestino designados 111-130 y 151-170, el péptido citotóxico 31-43 y el inmunomodulador Péptido de 33-mer 57-8913, permanecen parcialmente sin digerir y biológicamente activos en el tracto gastrointestinal.
Pepsin–trypsin-resistant gliadin (PT-G) is an undigested gliadin fragment that substantially contributes to the pathogenesis of CD by altering intercellular tight junctions (fuente)
La gliadina resistente a tripsina y tripsina (PT-G) es un fragmento de gliadina no digerido que contribuye sustancialmente a la patogénesis de la EC al alterar las uniones estrechas intercelulares
Gliadin contains peptide sequences that are highly resistant to gastric, pancreatic, and intestinal proteolytic digestion in the gastrointestinal tract. (fuente)
La gliadina contiene secuencias de péptidos que son altamente resistentes a la digestión proteolítica gástrica, pancreática e intestinal en el tracto gastrointestinal.
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No vuelvo a engordar 
Otra burrada de Mulet:
Vicente, la forma correcta es «los miles de», no «las miles de». Referencia: https://www.fundeu.es/recomendacion/los-miles-de-personas-no-las-miles-de-personas-861/
Muchas gracias, Óscar. No tenía ni idea.
Pongo un [sic] en el texto, pero para no desviar la atención del mensaje no modifico la imagen.
porque ésa es la razón por la que el gluten es tan tóxico, siendo tan elástico y tan único como proteína, no puede ser digerido
Lo que se ha hecho creer a la gente es que sólo es una proteína más «como otras proteínas de la carne o del pescado».
cualquier proteína que nos pongamos en la boca, para poder usarla, primero tenemos que romper «el collar», cortarlo en pedazos, y luego arrancar los aminoácidos uno a uno, para que podamos ponerlos dentro [del cuerpo]. Podemos hacer esto para todas las proteínas que ponemos en nuestra boca, con la excepción de ésta que estamos viendo aquí. Debido a la fuerza de su composición, lo mejor que podemos hacer es romperla y hacer piezas, pero no podemos desmantelar por completo el gluten en sus aminoácidos. Cuando digo «no podemos» me refiero a la especie humana, a todos nosotros. No tenemos, en otras palabras, las tijeras.
¡Zasca! Será la vanidad, la fama, el bisnes… En fin. Sé de uno que al leer esto va a tener una digestión muy pesada. Buen trabajo, Vicente
Hola Jess,
posiblemente a un tipo que divulga falsedades le dé igual que le dejen en evidencia. Tendrá algún mecanismo mental para racionalizar que él lo hace por motivos justificados.
La pepsina y la tripsina, las peptidasas principales del tracto intestinal, no pueden digerir completamente el gluten de trigo, ya que no pueden cortar sus polipéptidos que contienen un 15% de prolina [11,12]. El resultado es la liberación de péptidos más grandes que nueve aminoácidos, que son capaces de provocar respuestas inmunes innatas y adaptativas [13]. El contenido de prolina de las zeinas también es alto (9%) y, aunque las zeínas contienen enlaces que la pepsina puede cortar, también contienen residuos de cisteína con enlaces disulfuro que obstruyen la digestión con la pepsina [14]. En conjunto, la capacidad de la tripsina para digerir zeínas es baja debido a su bajo número de sitios de escisión, baja solubilidad [15] y conformación secundaria.